CONOCIENDO A LAS PROTEÍNAS

La siguiente biomolécula que hemos estudiado han sido... ¡Las proteínas! Estás están químicamente formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Los aminoácidos son los compuestos órganicos sencillos que se unen entre sí para formar las proteínas. Las propiedades que poseen los aminoácidos para poder unirse a través de enlaces peptídicos para llegar a formar proteínas son :

• La capacidad que poseen para regular el ph, ya que poseen carácter anfótero. Esto signfica que cuando el aa posee más protones, este cede los que sobran y cuando posee pocos, los capta. En el momento en el que posee el mismo número de cargas negativas y positivas, es decir, que se encuentre en equilibrio, en ese momento al ph se le denomina punto isoeléctrico.

• El grupo amino (NH2) puede estar orientado a la derecha (D) o a la izquierda (L).

• Su punto de fusión es superior a 200ºC

• Si se desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha es un aa dextrógiro, por otra parte, hacia la izquierda es levógiro.

Estas propiedades facilita la unión entre aa a través de enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes más corto que C-N, pero con cierto carácter de doble enlace ya que no puede girar libremente. La unión de aminoácidos da lugar a péptidos:

• Dipéptidos: Unión de dos aminoácidos.

• Tripéptidos: Unión de tres aminoácidos.

• Oligopéptido: Tiene menos de 50 aminoácidos.

• Polipéptido: Tiene más de 50 aminoácidos.

Unión entre aminácidos

La unión entre péptidos da lugar a las proteínas, que dependiendo de cómo estén dispuestas en el espacio, se pueden encontrar 4 niveles de organización:

• ESTRUCTURA PRIMARIA

Es una secuencia lineal de aminoácidos y la encontramos en todas las proteínas. Lo más característico es la posición de zig zag que posee gracias a la planaridad del enlace. Las cadenas que quedan a un lateral se disponen hacia arriba o abajo alternativamente.

• ESTRUCTURA SECUNDARIA

Dependiendo de los aminoácidos, los números de puentes de hidrógeno y las condiciones de temperatura y tensión encontramos diferentes tipos :

La alfa-hélice parte de la estructura primaria. Esta última se enrrolla sobre sí misma, como en la imagen, y se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH y el grupo CO del cuarto aminoácido.

La lámina plegada parte de la posición en zigzag creando entre aa enlaces de hisdrógeno intercatenarios, y esto forma una lámina en zigzag estable. Las cadenas se pueden unir de forma paralela,

en la que las cadenas peptídicas se disponen en el mismo sentido N-C, y de forma antiparalela, en la que las cadenas peptídicas se alternan en las direcciones N-C y C-N .

La hélice de colágeno es una estructura formada por prolina y hidroxiprolina. Esta hélice se enrolla de forma levógira y es más larga que la alfa-hélice.

• ESTRUCTURA TERCIARIA

Cuando la estrcutura secundaria se pliega sobre sí misma, los radicales hidrofílicos se sitúan hacia el exterior y los hidrófobos hacia eel interior. Esta estructura se mantiene estable gracias a las siguientes uniones:

• Enlaces puentes de hidrógeno

• Atracciones electrostáticas

• atracciones hidrofóbicas

• fuerzas de Van der Waals

• Puentes disulfuro

Según la solubilidad y la función de la estructura encontramos:

Las proteínas globulares se caracterizan por esa forma casi esférica, en la cual las cadenas de péptidos se enrollan sobre sí mimas. Son solubles al agua y poseen función enzimática, transportadora, hormonal, de defensa, etc. Por otro lado están las fibrosas, con esa forma tan alargada. Son insolubles al gua y poseen función estructural.

• ESTRUCTURA CUATERNARIA

Parte de la terciaria y se encuentra formada por protómeros, cadenas peptídicas terciarias que pueden ser o no idénticas.Según el número de protómeros que se asocian, estas proteínas se denominan dímeros , trímeros, tetrámeros, pentámeros, etc.

A su vez las proteínas se pueden clasificar según su composición:

Por último, las propiedades de las proteínas le proporcionan diferentes funciones.

Las funciones son: Las propiedades son:

1. Reserva 1. Solubilidad

2. Función de transporte 2. Desnaturalización

3. Función contráctil 3. Especificidad

4. Transducción de señales 4. Capacidad amortiguadora

5. Función protectora/defensora

6. Función hormonal

7. Función estructural

8. Función enzimática

9. Función homeostática

10. Función de reconocimieneto

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Una vez que ya sabemos todo sobre las proteínas podemos responder a las siguientes preguntas.

ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

Los cuatro niveles de organización de las proteína se dividen, según su disposición en el espacio, en :

• Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos.

• Estructura secundaria: alfa-hélice, lámina plegada y hélice de colágeno.

• Estructura terciaria: globular y fibrosa.

• Estructura cuaternaria: formada por protómeros.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

• En la estructura primaria solamente intervienen enlaces peptídicos.

• En la secundaria encontramos enlaces puentes de hidrógeno pero en la alfa-hélice también se encuentran enlaces intracatenarios mientras que en la lámina plegada enlaces intercatenarios.

• En la terciaria encontramos diferentes uniones: enlaces puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro.

• En la cuaternaria enlaces no covalentes y en ocasiones enlaces disulfuro.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

Las alfa-queratina poseen una estructura terciaria, más en específico de proteínas fibrosas. Lo característico de estas proteínas es que presentan tramos rectos con estructura secundaria del tipo α-hélice .

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

• Poseen una capacidad amortiguadora gracias a su característica anfótera. Esto significa que pueden comportarse como ácido o base en un solución acuosa, liberando o cediendo protones.

• Solubilidad: Esto sucede debido a los radicales polares que se sitúan en la parte externa de las proteínas formando enlaces puentes de hidrógeno con el agua. La proteína se rodea de agua y esta impide su unión con otras proteínas y por tanto su precipitación. Las proteínas globulares son solubles, pero las filamentosas o fibrosas no.

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

• Poseen función de transporte, es decir, son capaces de unirse a diversas sustancias y transportarlas a través de un medio acuoso. Un ejemplo sería las lipoproteínas, que transportan lípidos por el plasma sanguíneo.

• Son capaces de formar parte del proceso que realiza una célula para producir una respuesta ante una señal extracelular, a esta función se le denomina transducción de señales. Un ejemplo sería la rodopsina, la encontramos en la retina y convierte una señal luminosa en un impulso nervioso.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

La desnaturalización es una propiedad de las proteínas en la cuál, los enlaces de estas se rompen. De esta manera, se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, y esto conlleva a la pérdida de su función. Las causas de que esto suceda pueden ser:

• Por la polaridad del disolvente, es decir por añadir un disolvente menos poar que el agua.

• Por añadir sustancias desnaturalizadas, como la urea, que compite con el agua y rompe los puentes de hidrógeno, y esto hace que las proteínas preicipiten

• Por el ph, es decir, si hay menos o más protones en el medio la estructura terciaria podría desestabilizarse o no.

• Por la temperatura, ya que al aumentarla se rompen los enlaces.

Los únicos enlaces que no se ven afetados son, es deicr que se mantiene estables son los peptídicos de la estructura primaria.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Que un aminoácido posea carácter anfótero significa que puede actuar de base o ácido en medio acuoso, es decir, que puede regular el ph del medio para llegar al punto isoélectrico cediendo o captando protones.

A la izquierda de la imagen podemos observar que el aa se encuentra en un medio ácido, es decir, el ph es 1. Por tanto el aa se comporta como base para ceder protones, mientras que a la izquierda del todo ocurre justo lo contrario. El ph del medio es básico, es deicr, 11. Por tanto el aa se comporta como ácido para captar protones. Todo esto es para llegar al punto isoélectrico del ph, es decir cuando el ph es 7.

REPASO PREGUNTAS PAU DE PROTEÍNAS

1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero.

a) ¿Qué molécula son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?

Estos monómeros son dos aminoácidos, que se se han unido a través de un enlace covalente denominado enlace peptídico, formando así un dipéptido. Como se puede ver en la imagen se han unido por el grupo -COOH del primer aminoácido y por el grupo -NH2 del segundo, emitiendo así una molécula de agua. Esta unión se encuentra en las macromoléculas denominada proteínas.

b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros?

¿Cuáles son las características de este enlace?

El enlace que se forma entre estos monómeros de denomina enlace peptídico. Es un enlace covalente más corto que el de C-N, y posee cierto carácter de doble enlace ya que sus enlaces no pueden girar libremente. Su unión se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y con el grupo amino de otro, dando lugar a unión con forma de "silla".

c) Cita dos ejemplos de macromolécula e indica su función.

• La miosina, es una proteína fibrosa implicada en la contracción muscular.

• La fibrina, que participa en la coagulación de la sangre.

2.Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.

• En la estructura secundaria, en el caso de la alfa-hélice se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo amino de un enlace peptídico y con el grupo -C=O del cuarto aminoácido. En el caso de la lámina plegada, su estabilidad se debe a los enlaces de hidrógeno intercatenarios Y por último, en la hélice de colágeno, los enlaces que observamos son covalentes y de hidrógeno (débiles).

• Por otro lado, en la estructura terciaria, su estabilidad se debe a diferentes uniones: a los enlaces puentes de hidrógeno entre los péptidos, a las atracciones electrostáticas e hidrofóbicas, a las fuerzas de Van der Waals y a los puentes de disulfuro.

3.¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros?¿A qué se debe esta característica?

Que un aminoácido posea carácter anfótero significa que puede actuar de base o ácido en medio acuoso, es decir, que puede regular el ph del medio para llegar al punto isoélectrico cediendo o captando protones. Esta característica se debe a la polaridad de sus componentes, es decir, a que es soluble en agua.

4.En relación a la estructura de proteínas:

a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria.¿Existe un nivel superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.

La estructura terciaria parte de la secundaria, cuando esta última se pliega sobre sí misma, dando lugar a una conformación globular. Su estabilidad es gracias a las siguientes uniones:

• Enlaces puentes de hidrógeno entre los grupos peptídicos.

• Atracciones electrostáticas, interacciones entre grupos de carga opuesta.

• atracciones hidrofóbicas, interacciones entre radicales que no son muy grandes.

• fuerzas de Van der Waals, interacciones entre grandes cadenas hidrocarbonadas.

• Puentes disulfuro, que son los enlaces más fuertes de los que he nombrado.

Dependiendo del número de aminoácidos y de las funciones que pueda poseer una proteína que se encuentra en la estructura terciaria, encontramos dos tipos de proteínas: las fibrosas que son insolubles al agua y poseen función estructural, y las globulares que son solubles al agua y desempeñan función hormonal de transporte, de defensa, etc.

El nivel superior a la estructura terciaria es la estructura cuaternaria. Esta está formada por la unión mediante enlaces débiles de una o varias proteínas. 

​b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80ºC. En esas condiciones no se detectó actividad enzimática. Explica que proceso justifica esta observación.

​ El proceso que justifica esta observación es la característica que poseen las proteínas, que es la desnaturalización. Esta característica se basa en la rotura de los enlaces de las estructuras terciaria, secundaria y cuaternaria. Esto ocurre por la precipitación de la proteína, que a su vez se puede producir por diferentes factores. En este caso se ha producido por la elevada temperatura a la que ha sido sometida la hexoquinasa. Esto ha hecho que la energía cinética de las moléculas aumentara, desorganizando así la envoltura acuosa de la proteína de forma que el interior hidrofóbico ha interaccionado con el medio acuoso. Dando lugar a la desnaturalización, que conlleva la pérdida de la función de la proteína.